Амінокислоти: функція, структура, типи

Posted on
Автор: John Stephens
Дата Створення: 22 Січень 2021
Дата Оновлення: 20 Листопад 2024
Anonim
Биохимия. Лекция 1. Аминокислоты
Відеоролик: Биохимия. Лекция 1. Аминокислоты

Зміст

Амінокислоти є однією з чотирьох основних макромолекул життя, інші - вуглеводи, ліпіди і нуклеїнові кислоти. Вони виступають насамперед як мономерні одиниці білки. 20 амінокислот, що зустрічаються в природі, є у всьому живому, від бактерій до людини.

Оскільки амінокислоти змушують білки, а білки складають більшу частину вашої маси тіла, ці кислоти - це буквально речі, з яких виготовляються люди (та інші тварини).

Дефіцит однієї або декількох амінокислот може призвести до неповної або погано побудованої тканини, а також вважається, що вона відіграє певну роль у генезі деяких видів раку.

Загальна інформація про амінокислоту

Людський організм здатний синтезувати 10 цих кислот, але інші 10 повинні бути отримані з харчових джерел і тому їх називають незамінні амінокислоти. Вони іноді пропонуються як незамінні амінокислотні добавки.

Амінокислоти, які організм може виробляти, називаються несуттєві амінокислоти, дещо оманливий термін, оскільки організм насправді цього вимагає.

Кожна амінокислота має як абревіатуру з великої літери, так і трибуквенну абревіатуру (наприклад, тирозин йде як "tyr", так і "Y"). Іноді амінокислоти модифікуються після того, як вони вже вбудовуються в білки (приклад - гідроксилювання проліну).

Амінокислоти стали популярними в дієтичних добавках серед людей, які цікавляться загальним здоров’ям, і тих, хто сподівається наростити м’язову масу за допомогою комбінації силових тренувань та харчових втручань.

Основна структура амінокислот

Універсальна структура всіх амінокислот є центральним атомом вуглецю, який має a карбоксил група, ан аміногрупа, а атом водню і "R" бічний ланцюг яка варіюється від амінокислоти до зв’язаної з нею амінокислоти.

The карбоксильна група складається з атома вуглецю, подвійно пов'язаного з атомом кисню, а також пов'язаного з гідроксильною (-OH) групою. Він може бути представлений як -CO (OH), і саме це, що отримує ці сполуки, має позначення "кислота", оскільки атом водню в гідроксильному компоненті легко подається, залишаючи позаду -CO (O-) групова.

20 амінокислот, знайдених у природі, називають альфа-амінокислоти оскільки аміно (-NH2) група приєднана до альфа-вуглецю карбонової кислоти, який є вуглецем поруч із групою -CO (OH). Цей вуглець також є "центральним" вуглецем, описаним вище.

Амінокислоти змінюються масою від 75 грам на моль (гліцин) до 204 грам на моль (триптофан), і в середньому менше, ніж глюкоза цукру (180 грам на моль).

Якби кожна амінокислота спостерігалася з однаковою частотою в природі, кожна з них складала б близько 5 відсотків амінокислот у білкових структурах (100 відсотків ділиться на 20 амінокислот = 5 відсотків на амінокислоту).

Насправді ці частоти виникнення коливаються від трохи більше 1,2 відсотка (триптофан та цистеїн) до трохи менше 10 відсотків (лейцин).

Категорії амінокислот

The "R" бічні ланцюгиабо просто R-ланцюги потрапляють у різні підкатегорії, які одночасно описують і визначають біохімічну поведінку амінокислоти в цілому. Одна загальна схема класифікує амінокислоти як гідрофобний, гідрофільний (або полярний), стягується або амфіпатичний.

Гідрофобний походить від грецької за "боязнь води", і ці вісім амінокислот так позначені, оскільки є їх бічні ланцюги неполярний, це означає, що вони не несуть ні чистий електростатичний заряд, ні асиметрично розподілений заряд. Внаслідок цієї властивості гідрофобні амінокислоти зазвичай знаходяться на внутрішніх сторонах білків, "безпечних" від води.

Аналогічно ці кислоти гідрофільний однолітки, як правило, збираються на зовнішніх поверхнях білків. Заряджений і амфіпатичний молекули, тим часом, проявляють власні принади та особливості.

Далі наводиться перелік окремих амінокислот разом з деякими їх відмітними ознаками. Вони подаються в порядку їх однолітерних скорочень для зручності посилання, але якщо ви вирішите спробувати запам’ятати назви амінокислот, вам слід використовувати будь-яку схему групування чи іншу хитрість, яка робить це завдання максимально простим.

Гідрофобні амінокислоти

Ці вісім амінокислот, як правило, згруповані разом і іноді їх називають «неполярними» замість гідрофобними, хоча вони по суті означають те саме. Вони беруть участь у внутрішній частині білків у Росії взаємодії ван дер Ваальса, які схожі на ковалентні або іонні зв’язки, але набагато слабкіші та перехідніші.

Триптофан іноді включають до цієї групи, але він насправді амфіпатичний.

Гідрофільні амінокислоти

Ці амінокислоти часто називають "полярними, але незарядженими". Вони перчать зовнішні поверхні білків і не відштовхуються за наявності води.

Заряджені амінокислоти

Ці сполуки поводяться так само, як гідрофільні (полярні) амінокислоти, оскільки вони легко взаємодіють з водою, але несуть чистий заряд +1 або -1. Це робить їх кислотами (донорами протонів) або основами (акцептори протонів) при рН або кислотності людського організму.

Амфіпатичні амінокислоти

"Амфіпатичний" грубо перекладається на "почуття обох" грецькою мовою, і ці амінокислоти можуть функціонувати як неполярні (гідрофобні), так і полярні (гідрофільні), майже як гравці софтболу, які не є суперзірковим глечиком або клякачем, але можуть функціонувати вміло в обох ролях у спорті, в якому більшість гравців є високоспеціалізованими.

Вони не несуть чистого заряду, але розподіл електричного заряду по R-ланцюгах цих амінокислот помітно несиметричний.