Що блокує активність ферменту, прив’язуючись до активного сайту ферменту?

Posted on
Автор: Robert Simon
Дата Створення: 21 Червень 2021
Дата Оновлення: 14 Травень 2024
Anonim
Що блокує активність ферменту, прив’язуючись до активного сайту ферменту? - Наука
Що блокує активність ферменту, прив’язуючись до активного сайту ферменту? - Наука

Зміст

Ферменти - це тривимірна машина, яка має активний сайт, який розпізнає спеціально форму субстратів. Якщо хімічна речовина інгібує фермент шляхом зв'язування в активному центрі, це є ознакою передачі того, що хімічний засіб належить до категорії конкурентних інгібіторів, на відміну від неконкурентних інгібіторів. Однак в категорії конкурентних інгібіторів є тонкощі, оскільки одні можуть бути оборотними інгібіторами, а інші - незворотними інгібіторами. Нарешті, третій клас змішаних інгібіторів додає повороту категоризації конкурентних інгібіторів.

Одномісні пасажирські сидіння

Хімічна речовина, яка блокує активність ферментів, приєднуючись до активного сайту, називається конкурентним інгібітором. Ці види хімічних речовин мають схожу форму з субстратом ферменту. Ця схожість дозволяє хімікату конкурувати з субстратом для того, хто потрапляє на активний сайт ферменту. Приєднання конкурентного інгібітора або субстрату до ферменту - це або процес, або процес - лише один з них може вміщуватися в даний момент часу.

Оборотна

Деякі конкурентні інгібітори називають оборотними інгібіторами, тобто вони зв'язують активний сайт, але можуть випадати з відносною легкістю. У разі оборотних конкурентних інгібіторів підвищення концентрації субстрату в реакційній суміші може перешкодити інгібітору - так, інгібуючий інгібітор - довго зв'язуватися з ферментом. Спорідненість або привабливість до інгібітора та ферменту не змінюється, але їх взаємодія стає менш частою. Більш субстрат означає, що в будь-який момент часу більше молекул ферменту буде приєднано до субстрату, ніж до інгібітора. Кажуть, що субстрат перемагає інгібітор.

Незворотні

Конкурентоспроможні інгібітори також можуть бути незворотними інгібіторами, тобто вони утворюють ковалентний зв’язок з активним сайтом або утворюють взаємодію, настільки тугу, що інгібітор рідко випадає. Ковалентний зв’язок - це коли два атоми ділять електрони, утворюючи фізичний зв’язок. Антибіотик пеніцилін є прикладом незворотного конкурентного інгібітора. Бактеріям потрібен фермент, який називається глікопептид-транспептидаза, щоб перехресно зв’язати волокна в його клітинній стінці. Пеніцилін зв’язується з активним сайтом цього ферменту за допомогою ковалентного зв’язку і запобігає зв'язуванню субстрату.

Змішані конкуренти

Інгібітори, які зв'язують активний сайт ферменту, називаються конкурентними інгібіторами, а ті, що зв'язують інші сайти, називаються неконкурентними інгібіторами. Однак існує ще один клас інгібіторів, званий змішаними інгібіторами, який може зв'язувати або активний сайт до того, як субстрат потрапить туди, або комплекс ферментів-субстратів після приєднання субстрату. Змішані інгібітори можуть зв'язувати фермент до того, як субстрат зв'язується, або можуть зв'язуватися після зв’язування субстрату. Обидва випадки призводять до неактивного ферменту. Таким чином, змішані інгібітори ефективні проти ферментів при будь-якій концентрації субстрату.