Зміст
- TL; DR (Занадто довго; Не читав)
- Молекулярний рух і роль температури
- Вплив заморожування на активність ферментів
- Структура ферментів
- Кип'ятіння та денатурація
Ферменти мають вирішальне значення для всього життя, оскільки вони каталізують хімічні реакції, які в іншому випадку проходитимуть занадто повільно для підтримки життя. Важливо, що швидкість, з якою ферменти здатні каталізувати свої цільові реакції, і здатність ферментів підтримувати свою структуру сильно залежать від температури. Внаслідок цього заморожування та кипіння можуть мати значний вплив на активність ферментів.
TL; DR (Занадто довго; Не читав)
Кипіння розщеплює ферменти, щоб вони більше не функціонували. Під заморожуванням кристалізація перешкоджає функціонуванню ферментів.
Молекулярний рух і роль температури
Для того, щоб зрозуміти, як заморожування впливає на активність ферментів, спочатку необхідно зрозуміти вплив температури на молекули, які є субстратом для ферментного каталізу. Усередині клітин молекули субстрату знаходяться в постійному випадковому русі, відомому як броунівський рух, внаслідок зіткнень між молекулами субстрату та окремими молекулами води. Зі збільшенням температури швидкість цього випадкового молекулярного руху також збільшується, оскільки молекули мають більше коливальної енергії при більш високих температурах. Більш швидкий рух збільшує частоту випадкових зіткнень між молекулами та ферментами, що важливо для активності ферментів, оскільки ферменти залежать від молекул субстрату, що стикаються в них до того, як може відбутися реакція.
Вплив заморожування на активність ферментів
При дуже холодних температурах домінує протилежний ефект - молекули рухаються повільніше, зменшуючи частоту зіткнень між ферментами і субстратами і, отже, знижуючи активність ферментів. У момент замерзання рух молекули різко зменшується, коли відбувається тверде утворення і молекули замикаються на жорстких кристалічних утвореннях. Усередині цих твердих кристалів молекули мають набагато меншу свободу руху порівняно з тими ж молекулами в рідкому розташуванні. Як результат, зіткнення між ферментами та субстратами є надзвичайно рідкісними, коли відбувається заморожування та активність ферментів майже за нуля нижче замерзання.
Структура ферментів
Хоча підвищення температури призводить до більш високих показників активності ферментів, існує верхня межа температури, при якій ферменти можуть продовжувати функціонувати. Для того, щоб зрозуміти, чому це так, необхідно враховувати структуру та функцію ферментів. Ферменти - це білки, що складаються з окремих амінокислот, утримуваних разом у тривимірній структурі за допомогою хімічних зв’язків між амінокислотами. Ця тривимірна структура має вирішальне значення для активності ферментів, оскільки ферменти структуровані так, щоб утворювати фізичну форму «навколо» своїх субстратів.
Кип'ятіння та денатурація
При температурі навколо кипіння хімічні зв’язки, що з’єднують структуру ферментів, починають руйнуватися. Внаслідок цього втрата тривимірної структури змушує ферменти більше не підходити до своїх цільових молекул субстрату, а ферменти повністю припиняють свою роботу. Ця втрата структури, відома як денатурація, незворотна - коли ферменти нагріваються настільки сильно, що хімічні зв’язки, що тримають їх разом, руйнуються, вони не спонтанно утворюються знову, якщо температура знизиться. Це на відміну від заморожування, яке не впливає на структуру ферментів - якщо температура буде підвищена після заморожування, активність ферментів відновиться.