Як змінюється активність ферменту, коли концентрація ферменту зменшується

Posted on
Автор: Louise Ward
Дата Створення: 3 Лютий 2021
Дата Оновлення: 4 Липня 2024
Anonim
Why sitting is bad for you - Murat Dalkilinç
Відеоролик: Why sitting is bad for you - Murat Dalkilinç

Зміст

Сучасна наука виявила, що безліч ферментів було б неможливим без ферментів. Життя на Землі залежить від біохімічних реакцій, які можуть відбуватися з адекватною швидкістю лише тоді, коли вони каталізуються ферментами. Але ферментативні реакції все ще можуть відбуватися занадто повільно, якщо концентрація ферментів в реактивній системі низька.

Прискорені реакції

Ферменти допомагають хімічним реакціям, викликаючи взаємодію молекул таким чином, що зменшує кількість енергії, необхідної для початку реакції. Ця енергія, відома як енергія активації, постачається довкіллям. Наприклад, теплову енергію навколишнього середовища, пов'язану з температурою навколишнього середовища, можна використовувати як енергію активації. Швидкість хімічних реакцій у біологічних середовищах часто обмежується обмеженою кількістю енергії навколишнього середовища, але ферменти долають це обмеження, оскільки вони дозволяють меншій кількості енергії активувати більше реакцій.

Один фермент, одна реакція

У більшості ситуацій зниження концентрації ферменту має прямий вплив на активність ферменту, оскільки кожна молекула ферменту здатна каталізувати лише одну реакцію за один раз. Молекула, до якої зв’язується фермент, називається субстратом. Як правило, один фермент зв'язується з одним субстратом, щоб знизити енергію активації для однієї хімічної реакції. Якщо всі ферменти в системі пов'язані з субстратами, додаткові молекули субстрату повинні дочекатися появи ферменту після завершення реакції. Це означає, що швидкість реакцій буде зменшуватися зі зменшенням концентрації ферменту.

Відносини один на один

У більшості біологічних середовищ концентрація ферментів нижча, ніж концентрація субстратів. Поки це вірно, залежність між концентрацією ферменту та активністю ферменту прямо пропорційна. На графіку, що показує швидкість реакції проти концентрації ферменту, це прямо пропорційне співвідношення виглядає як пряма лінія з нахилом у одиницю. Іншими словами, один додатковий фермент збільшує швидкість на одну реакцію за одиницю часу, а один видалений фермент зменшує швидкість на одну реакцію на одиницю часу.

Ферменти без субстратів

Виняток із прямо пропорційного співвідношення полягає в тому, що зниження концентрації ферменту не призведе до зниження активності ферменту, якщо концентрація субстрату нижча за концентрацію ферменту. У цій ситуації вилучені ферменти не надають ефекту, оскільки система все ще має достатню кількість ферментів для зв'язування з усіма наявними субстратами. Таким чином, графік активності ферменту проти концентрації ферменту з часом вирівняється на рівну лінію, оскільки концентрація ферменту зростатиме до рівня, аналогічного концентрації субстрату.