Зміст
У біологічних реакціях ферменти функціонують так само, як каталізатори, забезпечуючи альтернативні шляхи протікання реакцій і прискорюючи загальний процес. Фермент працює всередині субстрату, і його здатність збільшувати швидкість реакції залежить від того, наскільки добре він зв’язується з субстратом. Константа Майкеліса, позначена КМ, є мірою спорідненості до ферменту / субстрату. Менше значення вказує на більш жорстке зв'язування, що означає, що реакція досягне максимальної швидкості при меншій концентрації. КМ має ті ж одиниці, що і концентрація субстрату, і дорівнює концентрації субстрату, коли швидкість реакції становить половину його максимального значення.
Сюжет Михайліс-Ментен
Швидкість реакції, каталізованої ферментами, є функцією концентрації субстрату. Щоб отримати графік для певної реакції, дослідники готують кілька зразків субстрату в різних концентраціях і записують швидкість утворення продукту для кожного зразка. Діаграма швидкості (V) проти концентрації () створює криву, яка швидко піднімається і вирівнюється з максимальною швидкістю, яка є точкою, в якій фермент працює максимально швидко. Це називається сюжетною насиченістю або сюжетом Майкласіса-Ментена.
Рівняння, яке визначає сюжет Майкласі-Ментена, це:
V = (Vмакс ) ÷ (КМ +, це рівняння зводиться до V = Vмакс ÷ 2, тому КМ дорівнює концентрації субстрату, коли швидкість дорівнює половині його максимального значення. Це теоретично дає можливість читати КМ поза графіком. Хоча можна прочитати КМ з сюжету Майкласі-Ментена, це не просто чи обов'язково точно. Альтернативою є побудова зворотного рівняння рівняння Майкласа-Ментена, яке є (після перестановки всіх термінів): 1 / V = {КМ/ (Vмакс ×)} + (1 / Vмакс) Це рівняння має вигляд y = mx + b, де Це рівняння, яке біохіміки зазвичай використовують для визначення KМ. Вони готують різні концентрації субстрату (оскільки його пряма лінія технічно потребує лише двох), описують результати та читають KМ безпосередньо з графіка.Ділянка Lineweaver-Burk