Характеристика каталазного ферменту

Posted on
Автор: Judy Howell
Дата Створення: 2 Липня 2021
Дата Оновлення: 12 Травень 2024
Anonim
Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс
Відеоролик: Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс

Зміст

Фермент каталаза - один з найбільш ефективних відомих ферментів, оскільки кожен фермент може здійснювати майже 800 000 каталітичних подій в секунду. Ключова функція каталази - захист клітин від перекису водню (Н2О2) молекули шляхом перетворення їх на кисень (O2) і вода (Н2О). Н2О2 може пошкодити ДНК.

Каталаза утворена чотирма окремими частинами або мономерами, які загортаються у фермент у формі гантелі. Кожен мономер має каталітичний центр, який містить молекулу гема, яка зв’язує кисень. Кожен мономер також зв'язує молекулу НАДФГ, яка захищає сам фермент від згубного впливу Н2О2.

Каталаза найкраще працює при рН 7 і відрізняється великою кількістю пероксисом, які є мішечками всередині клітини, які розщеплюють токсичні молекули.

Структура каталази: усі чотири і один для всіх

Каталаза - це чотиричастинний фермент, або тетрамер. Чотири мономери обгортаються один до одного, утворюючи фермент у формі гантелі. Кожен мономер має чотири домени, або частини - як частини тіла, які роблять різні речі.

Другий домен - це той, який містить групу гемів. Третій домен відомий як домотка, що обгортає, де чотири мономерів обертаються навколо один одного, утворюючи тетрамер.

Багато сольових мостів або іонних взаємодій між позитивно і негативно зарядженими бічними ланцюгами амінокислот містять чотири мономери разом. Мономери плетуться навколо один одного, роблячи фермент тетрамер дуже стійким.

Він переносить інструменти

Кожен мономер тетрамеру каталази містить одну гемогрупу. Групи Гема - це молекули дископодібної форми, у центрі яких є атом заліза, який зв’язує кисень. Гема закопується в середину каталітичного домену кожного мономеру. Кожен мономер каталази також зв'язує молекулу NADPH, але на її поверхні.

NADPH є для захисту ферменту від Н2О2 (перекис водню), який він повинен каталізувати. An H2О2 молекула може стати супероксидною молекулою, яка є двома атомами кисню, зв'язаними один з одним, причому один з них має додатковий електрон, який є високореактивним - це означає, що він може взаємодіяти з електронами в хімічних зв’язках на інших молекулах і розривати ці зв’язки.

Це так швидко

Кисневі радикали, такі як Н2О2, виробляються нормальними клітинними процесами. Оскільки вони небезпечні для клітини, вони повинні перетворюватися на доброякісні молекули.

Каталаза - один з найшвидших відомих ферментів. Кожен мономер тетрамеру каталази може виконувати майже 200 000 каталітичних подій в секунду. Оскільки тетрамер має чотири мономери, кожен фермент каталази може робити майже 800 000 каталітичних подій в секунду.

Каталаза потребує такого рівня ефективності, оскільки Н2О2 небезпечний для клітини. Ферменти каталази накопичуються в мішках, званих пероксисомами всередині клітини. Пероксисоми - це везикули, які руйнують токсичні для клітини молекули, включаючи кисневі радикали, такі як Н2О2.

Нейтральний pH

Дослідники вивчали активність каталази при рН 7,4 та при 25 градусах Цельсія (77 градусів за Фаренгейтом). Оптимальний рН для реакції каталази становить близько 7, тому один із способів, щоб дослідники зупиняли активність каталази у пробірці, - це зміни рН шляхом додавання сильної кислоти або сильної основи.

У межах клітини каталаза накопичується в пероксисомах, які мають різний pH при вимірюванні в різних клітинах. Журнал “IUBMB Life” повідомляв, що в пероксисомах було встановлено значення рН, які знаходяться в межах 5,8-6,0, 6,9-7,1 та 8,2.

Таким чином, різні пероксисоми можуть містити різні кількості каталази або можуть включати або вимикати каталазу залежно від того, як вони регулюють свій внутрішній рівень pH.